Bücher von Daniel Cebo

Les protéines de transport de l'ammonium forment une famille très conservée de protéines membranaires intégrales présentes dans tous les domaines de la vie. Pour comprendre le mécanisme de transport des protéines Amt en général, nous utilisons l'Af-Amt1 comme modèle. En combinant la mutagenèse dirigée et des méthodes biochimiques, biophysiques et cristallographiques, nous étudions la validation du site de recrutement en tant que tel, la possibilité d'événements de déprotonation et de reprotonation de l'ammonium, la forme ionique du substrat ou le rôle du Cterminus dans le transport ainsi que sa fonction dans l'interaction avec des protéines régulatrices telles que GlnK.

As proteínas de transporte de amónio formam uma família altamente conservada de proteínas integrais de membrana presentes em todos os domínios da vida. Para compreender o mecanismo de transporte das proteínas Amt em geral, estamos a utilizar a Af-Amt1 como modelo. Combinando mutagénese dirigida e métodos bioquímicos, biofísicos e cristalográficos, estamos a investigar a validação do local de recrutamento como tal, a possibilidade de eventos de desprotonação e reprotonação do amónio, a forma iónica do substrato ou o papel do terminal C no transporte, bem como a sua função na interação com proteínas reguladoras como a GlnK.

Las proteínas transportadoras de amonio forman una familia muy conservada de proteínas integrales de membrana presentes en todos los dominios de la vida. Para comprender el mecanismo de transporte de las proteínas Amt en general, estamos utilizando la Af-Amt1 como modelo. Combinando mutagénesis sitedirigida y métodos bioquímicos, biofísicos y cristalográficos estamos investigando la validación del sitio de reclutamiento como tal, la posibilidad de eventos de desprotonación y reprotonación de amonio, la forma iónica del sustrato o el papel del Cterminus en el transporte así como su función en la interacción con proteínas reguladoras como GlnK.

Le proteine di trasporto dell'ammonio formano una famiglia altamente conservata di proteine integrali di membrana presenti in tutti i domini della vita. Per comprendere il meccanismo di trasporto delle proteine Amt in generale, stiamo utilizzando l'Af-Amt1 come modello. Combinando mutagenesi sitediretta e metodi biochimici, biofisici e cristallografici, stiamo studiando la validazione del sito di reclutamento in quanto tale, la possibilità di eventi di deprotonazione e riprotonazione dell'ammonio, la forma ionica del substrato o il ruolo del Cterminus nel trasporto, nonché la sua funzione nell'interazione con proteine regolatrici come GlnK.

Ammoniumtransportproteine bilden eine hochkonservierte Familie integraler Membranproteine, die in allen Bereichen des Lebens vorkommen. Um den Transportmechanismus von Amt-Proteinen im Allgemeinen zu verstehen, verwenden wir das Af-Amt1 als Modell. Durch die Kombination von gezielter Mutagenese und biochemischen, biophysikalischen und kristallographischen Methoden untersuchen wir die Validierung der Rekrutierungsstelle als solche, die Möglichkeit von Ammoniumdeprotonierung und Reprotonierungsereignissen, die Substrat-Ionenform oder die Rolle des C-Terminus beim Transport sowie seine Funktion bei der Interaktion mit regulatorischen Proteinen wie GlnK.