Bücher von Julie Osaretin Osayande

O objetivo deste livro é realçar ainda mais a importância da composição do meio na expressão genética. Em condições de limitação de ferro, Pseudomonas aeruginosa segrega pioverdina para ajudar a ligar o ferro do ambiente externo. O recetor de ferripioverdina, fpvA , é o recetor que a P. aeruginosa utiliza para internalizar a ligação do ferro à pioverdina. O FpvA foi clonado e identificado como tendo uma massa molecular de 89.395 daltons (Meyer et al., 1990, Poole et al., 1993). Para além de desempenhar o papel de recetor do ferro ligado à pioverdina, o gene fpvA também foi considerado como alvo de antibióticos e bacteriófagos e como ponto de entrada para os mesmos. A enzima arilamidase (EC 3.4.11.2) é a enzima que catalisa a hidrólise de um aminoácido N-terminal de péptidos, amidas ou arilamidas. Foi purificada há décadas e o seu peso foi estimado em cerca de 71 kDa por Riley e Behal (1970). A fpVA e a enzima arilamidase podem possivelmente interagir ou podem ser semelhantes no seu modo de funcionamento, com base em observações científicas efectuadas há décadas no trabalho de investigação de Riley e Behal (1970) e nas observações recentes de Osayande, JO (2013) e Bishop et al., 2017.

Ziel dieses Buches ist es, die Bedeutung der Medienzusammensetzung für die Genexpression zu verdeutlichen. Unter Bedingungen der Eisenlimitierung sondert Pseudomonas aeruginosa Pyoverdin ab, um Eisen aus der äußeren Umgebung zu binden. Der Ferripyoverdin-Rezeptor, fpvA , ist der Rezeptor, den P. aeruginosa zur Internalisierung der Eisenbindung an Pyoverdin verwendet. FpvA wurde kloniert und mit einer Molekularmasse von 89.395 Dalton identifiziert (Meyer et al., 1990, Poole et al., 1993). Das fpvA-Gen spielt nicht nur die Rolle eines Rezeptors für an Pyoverdin gebundenes Eisen, sondern dient auch als Angriffspunkt für Antibiotika und Bakteriophagen und als Eintrittspforte für diese. Das Enzym Arylamidase (EC 3.4.11.2] ist das Enzym, das die Hydrolyse einer N-terminalen Aminosäure von Peptiden, Amiden oder Arylamiden katalysiert. Es wurde vor Jahrzehnten gereinigt und von Riley und Behal (1970) auf etwa 71 kDa geschätzt. Das fpVA und das Arylamidase-Enzym interagieren möglicherweise miteinander oder ähneln sich in ihrer Funktionsweise, basierend auf wissenschaftlichen Beobachtungen vor Jahrzehnten aus der Forschungsarbeit von Riley und Behal (1970) und den jüngsten Beobachtungen von Osayande, JO (2013) und Bishop et al., 2017.

L'objectif de ce livre est de mettre en évidence l'importance de la composition du milieu sur l'expression des gènes. Dans des conditions de limitation en fer, Pseudomonas aeruginosa sécrète de la pyoverdine pour aider à fixer le fer provenant de l'environnement externe. Le récepteur de la ferripyoverdine, fpvA, est le récepteur que P. aeruginosa utilise pour internaliser la liaison du fer à la pyoverdine. FpvA a été cloné et identifié comme ayant une masse moléculaire de 89 395 daltons (Meyer et al., 1990, Poole et al., 1993). En plus de jouer le rôle de récepteur du fer lié à la pyoverdine, le gène fpvA a également été supposé être la cible d'antibiotiques et de bactériophages et leur servir de point d'entrée. L'enzyme arylamidase (EC 3.4.11.2) est l'enzyme qui catalyse l'hydrolyse d'un acide aminé N-terminal à partir de peptides, d'amides ou d'arylamides. Elle a été purifiée il y a plusieurs décennies et son poids a été estimé à environ 71 kDa par Riley et Behal (1970). La fpVA et l'enzyme arylamidase peuvent éventuellement interagir ou être similaires dans leur mode de fonctionnement sur la base des observations scientifiques faites il y a des décennies dans le cadre des travaux de recherche menés par Riley et Behal (1970), et des observations récentes faites par Osayande, JO (2013) et Bishop et al. en 2017.

Lo scopo di questo libro è quello di evidenziare ulteriormente l'importanza della composizione del terreno di coltura sull'espressione genica. In condizioni di limitazione del ferro, Pseudomonas aeruginosa secerne pioverdina per aiutare a legare il ferro dall'ambiente esterno. Il recettore della ferripoverdina, fpvA , è il recettore che P. aeruginosa utilizza per internalizzare il ferro legato alla pioverdina. FpvA è stato clonato e identificato con una massa molecolare di 89.395 dalton (Meyer et al., 1990, Poole et al., 1993). Oltre a svolgere il ruolo di recettore per il ferro legato alla pioverdina, si è ipotizzato che il gene fpvA possa essere bersaglio di antibiotici e batteriofagi e fungere da punto di ingresso per questi ultimi. L'enzima arilamidasi (EC 3.4.11.2) è l'enzima che catalizza l'idrolisi di un amminoacido N-terminale da peptidi, ammidi o arilammidi. È stato purificato decenni fa e il suo peso è stato stimato in circa 71 kDa da Riley e Behal (1970). La fpVA e l'enzima arilamidasi potrebbero interagire o essere simili nel loro modo di funzionare sulla base delle osservazioni scientifiche effettuate decenni fa dal lavoro di ricerca di Riley e Behal (1970) e delle recenti osservazioni di Osayande, JO (2013) e Bishop et al., 2017.

El objetivo de este libro es resaltar aún más la importancia de la composición del medio sobre la expresión génica. En condiciones de limitación de hierro, Pseudomonas aeruginosa secreta ferripioverdina para ayudar a fijar el hierro del medio externo. El receptor de ferripioverdina, fpvA , es el receptor que P. aeruginosa utiliza para internalizar la unión del hierro a la pioverdina. FpvA fue clonado e identificado con una masa molecular de 89.395 daltons (Meyer et al., 1990, Poole et al., 1993) . Además de desempeñar el papel de receptor del hierro unido a la pioverdina, también se ha formulado la hipótesis de que el gen fpvA es el objetivo de antibióticos y bacteriófagos y sirve como punto de entrada para ellos. La enzima arilamidasa (EC 3.4.11.2] es la enzima que cataliza la hidrólisis de un aminoácido N-terminal de péptidos, amidas o arilamidas. Se purificó hace décadas y Riley y Behal (1970) estimaron que pesaba unos 71 kDa. La fpVA y la enzima arilamidasa pueden posiblemente interactuar o pueden ser similares en su forma de funcionamiento basado en observaciones científicas hace décadas del trabajo de investigación realizado por Riley y Behal (1970), y las observaciones recientes de Osayande, JO (2013) y Bishop et al., 2017.

The aim of this book is to further highlight the importance of media composition on gene expression. Under conditions of iron limitation, Pseudomonas aeruginosa secretes pyoverdine to help bind iron from the external environment. The ferripyoverdine receptor, fpvA , is the receptor P. aeruginosa uses to internalize iron bond to pyoverdine. FpvA was cloned and identified to have a molecular mass of 89,395 daltons (Meyer et al., 1990, Poole et al., 1993) . In addition to playing the role of a receptor to iron bound to pyoverdine, the fpvA gene has also been hypothesized to be targeted by antibiotics and bacteriophages and serve as entry points for them. The arylamidase enzyme (EC 3.4.11.2] is the enzyme that catalyzes the hydrolysis of an N-terminal amino acid from peptides, amides or arylamides. It was purified decades ago and was estimated to weigh about 71 kDa by Riley and Behal (1970). The fpVA and the arylamidase enzyme may possibly interact or may be similar in their manner of functioning based on scientific observations decades ago from the research work done by Riley and Behal (1970), and the recent observations by Osayande, JO (2013) and Bishop et al., 2017.