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Die Rolle der posttranslationalen Modifikation in Säugetier-Tyrosinkinasen

Über Die Rolle der posttranslationalen Modifikation in Säugetier-Tyrosinkinasen

Die Bioinformatik ist ein aufstrebender Bereich, der in fast alle biologischen Wissenschaften integriert wurde. Die in der Proteinbiochemie angewandte Bioinformatik wird als Proteomik bezeichnet. Die experimentelle Bestimmung eines veränderten Restes in einer Peptidkette ist ein sehr schwieriger und zeitaufwändiger Prozess. Zu diesem Zweck sind bioinformatische Werkzeuge sehr hilfreich. Der Netphos 2.0-Server sagt die Phosphorylierung an S, T und Y-Stellen voraus. Der höchste Prozentsatz tritt an S 52,28 % der Daten auf, 23,47 % der Daten unterstützen die Phosphorylierung um T und 37,63 % um Y. Acetylierung um Lys tritt bei 75,62 % der Daten auf. Glykosylierung findet um Ser und Thr statt. Bei einigen Tyrosinproteinen findet sich auch eine Methylierung um Lys, aber die Rate ist gering. Diese Arbeit wird für die Forschung hilfreich sein, um die Substratspezifität der Transferase zu bestimmen, was für die Entwicklung neuer Medikamente und das Verständnis verschiedener Pathologien hilfreich sein wird.

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  • Sprache:
  • Deutsch
  • ISBN:
  • 9786206091301
  • Einband:
  • Taschenbuch
  • Seitenzahl:
  • 52
  • Veröffentlicht:
  • 14. Juni 2023
  • Abmessungen:
  • 150x4x220 mm.
  • Gewicht:
  • 96 g.
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Beschreibung von Die Rolle der posttranslationalen Modifikation in Säugetier-Tyrosinkinasen

Die Bioinformatik ist ein aufstrebender Bereich, der in fast alle biologischen Wissenschaften integriert wurde. Die in der Proteinbiochemie angewandte Bioinformatik wird als Proteomik bezeichnet. Die experimentelle Bestimmung eines veränderten Restes in einer Peptidkette ist ein sehr schwieriger und zeitaufwändiger Prozess. Zu diesem Zweck sind bioinformatische Werkzeuge sehr hilfreich. Der Netphos 2.0-Server sagt die Phosphorylierung an S, T und Y-Stellen voraus. Der höchste Prozentsatz tritt an S 52,28 % der Daten auf, 23,47 % der Daten unterstützen die Phosphorylierung um T und 37,63 % um Y. Acetylierung um Lys tritt bei 75,62 % der Daten auf. Glykosylierung findet um Ser und Thr statt. Bei einigen Tyrosinproteinen findet sich auch eine Methylierung um Lys, aber die Rate ist gering. Diese Arbeit wird für die Forschung hilfreich sein, um die Substratspezifität der Transferase zu bestimmen, was für die Entwicklung neuer Medikamente und das Verständnis verschiedener Pathologien hilfreich sein wird.

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