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Molekulare Untersuchungen zum Gag-Protein der Foamyviren

Molekulare Untersuchungen zum Gag-Protein der Foamyvirenvon Daniel Matthes
Über Molekulare Untersuchungen zum Gag-Protein der Foamyviren

Foamyviren (FV) weisen eine Reihe von Merkmalen auf, welche sie von Orthoretroviren unterscheiden. So benötigen FV die Koexpression des homologen Glykoproteins (Env) für den zellulären Partikelexport. In dieser Arbeit sollte mittels eines chimären Konstruktes aus den Gag-Proteinen des Mason-Pfizer Monkey Virus (MPMV) und des Prototypischen FV (PFV) ein Env-interagierendes Motiv in PFV Gag identifiziert werden. Eine weitere Besonderheit foamyviraler Gag-Proteine ist ihr äußerst geringer Lysinanteil, vermutlich infolge einer positiven Selektionierung von Gag-Mutanten mit einer Lysin-zu-Arginin-Substitution im Verlauf der foamyviralen Evolution. Mittels Substitutionsmutanten wurden die Funktionen von Argininen in foamyviralen Gag-Proteinen während der Replikation analysiert. Im Hinblick auf diverse foamyvirale Charakteristika unterschieden sich die meisten Mutanten nicht vom Wildtyp. Dagegen war die Replikationsfähigkeit mehrerer Substitutionsmutanten in der Gegenwart von Interferonen (IFN) im Vergleich zum WT stark eingeschränkt. Dies deutete auf IFN-vermittelte Abwehrmechanismen während der positiven Selektion der Lysin-zu-Arginin Substitutionsmutanten hin.

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  • Sprache:
  • Deutsch
  • ISBN:
  • 9783838123486
  • Einband:
  • Taschenbuch
  • Seitenzahl:
  • 200
  • Veröffentlicht:
  • 28 Juni 2015
  • Abmessungen:
  • 150x13x220 mm.
  • Gewicht:
  • 316 g.
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Beschreibung von Molekulare Untersuchungen zum Gag-Protein der Foamyviren

Foamyviren (FV) weisen eine Reihe von Merkmalen auf, welche sie von Orthoretroviren unterscheiden. So benötigen FV die Koexpression des homologen Glykoproteins (Env) für den zellulären Partikelexport. In dieser Arbeit sollte mittels eines chimären Konstruktes aus den Gag-Proteinen des Mason-Pfizer Monkey Virus (MPMV) und des Prototypischen FV (PFV) ein Env-interagierendes Motiv in PFV Gag identifiziert werden. Eine weitere Besonderheit foamyviraler Gag-Proteine ist ihr äußerst geringer Lysinanteil, vermutlich infolge einer positiven Selektionierung von Gag-Mutanten mit einer Lysin-zu-Arginin-Substitution im Verlauf der foamyviralen Evolution. Mittels Substitutionsmutanten wurden die Funktionen von Argininen in foamyviralen Gag-Proteinen während der Replikation analysiert. Im Hinblick auf diverse foamyvirale Charakteristika unterschieden sich die meisten Mutanten nicht vom Wildtyp. Dagegen war die Replikationsfähigkeit mehrerer Substitutionsmutanten in der Gegenwart von Interferonen (IFN) im Vergleich zum WT stark eingeschränkt. Dies deutete auf IFN-vermittelte Abwehrmechanismen während der positiven Selektion der Lysin-zu-Arginin Substitutionsmutanten hin.

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