Bücher von Davronbek Urunov

In the review the data on the use of enzymes of the peroxidase superfamily of plant and fungal origin as catalytic agents for the oxidation of lignin and its model compounds by hydrogen peroxide are considered. A comparative characterization of the structure and mechanism of catalytic action of these enzymes is given. Enzymes of peroxidase family of fungal and plant origin have similar structure, but higher stability and pH-optimum for plant peroxidases are noted. It is concluded that it is promising to conduct studies on the influence of functional nature, polymo-molecular properties and patterns of redox transformations in the process of catalytic oxidation of lignin substances by plant peroxidases.

In questa rassegna vengono presi in considerazione i dati sull'uso di enzimi della superfamiglia delle perossidasi di origine vegetale e fungina come catalizzatori dell'ossidazione della lignina e dei suoi composti modello da parte del perossido di idrogeno. Viene fornita una caratterizzazione comparativa della struttura e del meccanismo di azione catalitica di questi enzimi. Gli enzimi della famiglia delle perossidasi di origine fungina e vegetale hanno una struttura simile, ma si nota una maggiore stabilità e un pH ottimale per le perossidasi vegetali. Si conclude che è promettente condurre studi sull'influenza della natura funzionale, delle proprietà polimolecolari e dei modelli di trasformazioni redox nel processo di ossidazione catalitica delle sostanze ligniniche da parte delle perossidasi vegetali.

Cette revue examine les données relatives à l'utilisation d'enzymes de la superfamille des peroxydases d'origine végétale et fongique en tant que catalyseurs de l'oxydation de la lignine et de ses composés modèles par le peroxyde d'hydrogène. Une caractérisation comparative de la structure et du mécanisme d'action catalytique de ces enzymes est présentée. Les enzymes de la famille des peroxydases d'origine fongique et végétale ont une structure similaire, mais on note une plus grande stabilité et un pH optimal pour les peroxydases végétales. La conclusion est qu'il est prometteur de mener des études sur l'influence de la nature fonctionnelle, des propriétés polymoléculaires et des modèles de transformations redox dans le processus d'oxydation catalytique des substances de lignine par les peroxydases végétales.

En la revisión se consideran los datos sobre el uso de enzimas de la superfamilia peroxidasa de origen vegetal y fúngico como catalizadores de la oxidación de la lignina y sus compuestos modelo por peróxido de hidrógeno. Se ofrece una caracterización comparativa de la estructura y el mecanismo de acción catalítica de estas enzimas. Las enzimas de la familia de las peroxidasas de origen fúngico y vegetal tienen una estructura similar, pero se observa una mayor estabilidad y un pH óptimo para las peroxidasas vegetales. Se concluye que es prometedor realizar estudios sobre la influencia de la naturaleza funcional, las propiedades polimoleculares y los patrones de las transformaciones redox en el proceso de oxidación catalítica de las sustancias lignínicas por las peroxidasas vegetales.

In der Übersicht werden die Daten über die Verwendung von Enzymen der Peroxidase-Superfamilie pflanzlichen und pilzlichen Ursprungs als Katalysatoren der Oxidation von Lignin und seinen Modellverbindungen durch Wasserstoffperoxid betrachtet. Es wird eine vergleichende Charakterisierung der Struktur und des Mechanismus der katalytischen Wirkung dieser Enzyme gegeben. Die Enzyme der Peroxidase-Familie pilzlichen und pflanzlichen Ursprungs haben eine ähnliche Struktur, doch sind die Stabilität und der pH-Wert der Pflanzenperoxidasen höher. Es wird der Schluss gezogen, dass es vielversprechend ist, Studien über den Einfluss der funktionellen Natur, der polymolekularen Eigenschaften und der Muster der Redox-Transformationen im Prozess der katalytischen Oxidation von Ligninstoffen durch Pflanzenperoxidasen durchzuführen.

Nesta revisão, são considerados os dados sobre a utilização de enzimas da superfamília da peroxidase de origem vegetal e fúngica como catalisadores da oxidação da lenhina e dos seus compostos modelo pelo peróxido de hidrogénio. É apresentada uma caraterização comparativa da estrutura e do mecanismo de ação catalítica destas enzimas. As enzimas da família das peroxidases de origem fúngica e vegetal têm uma estrutura semelhante, mas nota-se uma maior estabilidade e um pH ótimo para as peroxidases vegetais. Conclui-se que é promissor efetuar estudos sobre a influência da natureza funcional, das propriedades polimoleculares e dos padrões de transformações redox no processo de oxidação catalítica de substâncias lenhínicas pelas peroxidases vegetais.